<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<!DOCTYPE ArticleSet PUBLIC "-//NLM//DTD PubMed 2.7//EN" "https://dtd.nlm.nih.gov/ncbi/pubmed/in/PubMed.dtd">
<ArticleSet>
<Article>
<Journal>
				<PublisherName>Journal of Kerbala for Agricultural Sciences, Agriculture of College, Kerbela University</PublisherName>
				<JournalTitle>Journal of Kerbala for Agricultural Sciences</JournalTitle>
				<Issn>2309-5199</Issn>
				<Volume>5</Volume>
				<Issue>5</Issue>
				<PubDate PubStatus="epublish">
					<Year>2018</Year>
					<Month>03</Month>
					<Day>01</Day>
				</PubDate>
			</Journal>
<ArticleTitle>Characterization of celery leaves peroxidase</ArticleTitle>
<VernacularTitle>توصیف إنزیم البیروکسیدیز من أوراق نبات الکرافس</VernacularTitle>
			<FirstPage>108</FirstPage>
			<LastPage>124</LastPage>
			<ELocationID EIdType="pii">160156</ELocationID>
			
			
			<Language>EN</Language>
<AuthorList>
<Author>
					<FirstName>Tareq Nawaf</FirstName>
					<LastName>Khaleel</LastName>
<Affiliation>Food since dep. / college of agriculture and forestry / university of Mosul</Affiliation>

</Author>
</AuthorList>
				<PublicationType>Journal Article</PublicationType>
			<History>
				<PubDate PubStatus="received">
					<Year>2017</Year>
					<Month>11</Month>
					<Day>01</Day>
				</PubDate>
			</History>
		<Abstract>This research was conducted in food sciences laboratories, college of agricultural and forestry university of  mosul and end in 2017 was aimed to isolate and characterization peroxidase enzyme from celery leaves by water extraction followed by precipitation using different concentrations of acetone ( 1:1 , 1.5:1 , 2:1 acetone : filtrate ). The best ratio was found to be 1.5:1 which gave 74,3%.
Some of the enzyme properties were studied. Optimum temperature for enzyme activity was 40C. The enzyme was found to be relatively thermostable. It  retained all initial activity after 60 minutes of incubation at 50C and 77% at 60C . However, the enzyme had lost all activity upon incubation at 80C for 60 minutes. Optimum pH of activity was 6.3 . Optimal stability was found at pH 5.5 using citrate buffer. Activation energy for the enzyme activity was 3,261k cal.mol&lt;sup&gt;-1&lt;/sup&gt;, and for enzyme denaturation was 6,131k cal.mol&lt;sup&gt;-1&lt;/sup&gt;. Michaelis constant (Km) and maximum velocity (Vmax) were calculated to be 20 mM and 2 µmol. Min&lt;sup&gt;-1&lt;/sup&gt;, respectively using guaiacol as substrate.</Abstract>
			<OtherAbstract Language="AR">        تم تنفیذ البحث فی مختبرات قسم علوم الأغذیة فی کلیة الزراعة والغابات, جامعة الموصل وتم انجازه عام 2017 بهدف دراسة عزل وتوصیف إنزیم البیروکسیدیز من أوراق الکرافس (Celery) بإستخلاصه بالماء المقطر ثم الترسیب بإستخدام تراکیز مختلفة من الأسیتون شملت 1:1 و 1:1,5 و 1:2 (أسیتون : راشح) وکانت النسبة الأفضل 1:1,5 وبحصیلة أنزیمیة بلغت 74,3٪. درست بعض صفات الإنزیم. بلغت درجة الحرارة المثلى لعمل الإنزیم 40مº. تمیز الإنزیم بثبات حراری نسبی إذ احتفظ بکامل فعالیته بعد مرور 60 دقیقة من التحضین بدرجة حرارة 50مº واحتفظ بـ 77٪ من فعالیته بدرجة حرارة 60مº, وبدأت الفعالیة الإنزیمیة بعد ذلک بالإنخفاض لتنتهی کلیأ بعد مرور 60 دقیقة من تحضین الإنزیم بدرجة حرارة 80مº, بلغ الرقم الهیدروجینی الأمثل لعمل الإنزیم 6,3 وکان أفضل ثبات له عند قیمة 5,5 بإستخدام محلول السترات الدارئ, بلغت طاقة التنشیط لفعالیة الإنزیم 3,261 کیلوسعرة.مول&lt;sup&gt;-1&lt;/sup&gt; ولدنترة الإنزیم 6,131 کیلوسعرة.مول&lt;sup&gt;-1&lt;/sup&gt;. وأظهرت دراسة الثوابت الحرکیة للإنزیم ان قیمة ثابت میکیلس (K&lt;sub&gt;m&lt;/sub&gt;) والسرعة القصوى للتفاعل (V&lt;sub&gt;max&lt;/sub&gt;) تعادل 20 ملیمولر و 2 مایکرومول.دقیقة&lt;sup&gt;-1&lt;/sup&gt;, وعلى التوالی باستخدام الکوایاکول کرکیزة.</OtherAbstract>
		<ObjectList>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">peroxidase</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">celery leaves</Param>
			</Object>
			<Object Type="keyword">
			<Param Name="value">Characterization</Param>
			</Object>
		</ObjectList>
<ArchiveCopySource DocType="pdf">https://jkas.uokerbala.edu.iq/article_160156_44f20b66346d99bd5e94d1c7adfba4ca.pdf</ArchiveCopySource>
</Article>
</ArticleSet>